Qué es
Combinación de un análogo de GHRH (CJC-1295) con un secretagogo selectivo tipo GHRP (Ipamorelin), diseñada para estimular la liberación pulsátil de GH por dos vías receptoras complementarias.
Antecedentes
Esta combinación empareja CJC-1295, un análogo de GHRH desarrollado por ConjuChem que puede llevar un complejo de afinidad a fármaco (DAC) para unirse a la albúmina y prolongar su vida media, con ipamorelina, un secretagogo selectivo de GH tipo ghrelina descubierto por Novo Nordisk. Actúan por vías complementarias (receptor de GHRH y receptor GHS-R1a), buscando una liberación de GH más sostenida y sincronizada en estudios.
Mecanismo
CJC-1295 activa el receptor de GHRH; Ipamorelin activa el receptor de secretagogo de GH (GHS-R1a, receptor de grelina). La estimulación simultánea produce una respuesta de GH sinérgica. Ipamorelin es selectivo y no eleva ACTH ni cortisol.
Áreas de investigación
- Investigación en composición corporal y recuperación
- Estudios de sueño y regeneración tisular
- Modelos de deficiencia de GH
Notas analíticas y de manejo
- Almacenamiento/reconstitución: liofilizados estables refrigerados; reconstituir con agua bacteriostática, mantener a 2-8 °C, usar en ~28 días y no congelar la mezcla reconstituida; proteger de luz y calor.
- Pureza/COA: son peptidos exclusivamente de investigación, sin aprobación regulatoria; exigir COA con HPLC/MS, contenido y estequiometría de la mezcla, y análisis de endotoxinas por el riesgo de productos mal etiquetados.
- Brechas de evidencia: faltan ensayos clínicos controlados en humanos sobre seguridad y eficacia a largo plazo de la combinación; gran parte de los datos son preclínicos o anecdóticos.
Estatus regulatorio
Datos en humanos limitados y sin aprobación FDA.
El 'DAC' ancla el péptido a la albúmina
El análogo de acción prolongada de GHRH conocido como CJC-1295 lleva normalmente un enlazador químico (DAC, complejo de afinidad a fármaco) que se une a la albúmina circulante y mantiene el péptido en plasma más de 72 horas en estudios con ratas; el Mod GRF (1-29) de este catálogo es específicamente la versión SIN ese enlazador.
Cuatro posiciones lo distinguen de la GHRH nativa
La estructura modificada de GHRH(1-29) usada para construir el CJC-1295 (con o sin DAC) lleva sustituciones de aminoácidos en cuatro posiciones —2, 8, 15 y 27— respecto a la GHRH(1-29) nativa/sermorelina.
Por qué la GHRH nativa dura tan poco
La GHRH nativa se degrada rápidamente en el plasma sanguíneo por una enzima que recorta sus dos primeros aminoácidos, generando un fragmento con menos de la milésima parte de la actividad biológica de la hormona intacta; esa es la razón bioquímica por la que los péptidos de investigación derivados de GHRH suelen diseñarse resistentes a proteasas.
Ipamorelina nació en Novo Nordisk
La ipamorelina, el pentapéptido co-liofilizado con Mod GRF(1-29) en este producto, fue desarrollada por científicos de Novo Nordisk A/S en Dinamarca y descrita por primera vez en un artículo de farmacología de 1998.
Selectiva para GH, no para el estrés
En el estudio de farmacología original de 1998, la ipamorelina estimuló la liberación de hormona de crecimiento en modelos animales sin elevar significativamente la ACTH ni el cortisol, un perfil de selectividad que los investigadores describieron como inédito entre los secretagogos de GH de la época.
Nombra CJC-1295, sermorelina y TB-500
La categoría S2 de la AMA nombra ejemplos específicos: la GHRH y sus análogos (CJC-1295, sermorelina, tesamorelina), los secretagogos de hormona de crecimiento (ipamorelina) y la timosina β4 y sus derivados (p. ej., TB-500), todos prohibidos en todo momento.